免疫球蛋白的主要生物學功能？免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)Ig是體液免疫應答中發揮免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能區的特點所決定的。那么，免疫球蛋白的主要生物學功能？一起來了解一下吧。
【答案】：免疫球蛋白單體分子基本呈“Y”字形，由兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈籍二硫鍵連接而成。根據重鏈恒定區的氨基酸序列可將免疫球蛋白分為IgM,IgD,IgG,IgA和IgE。輕鏈可分為κ鏈和λ鏈。重鏈和輕鏈近氨基端的1/4或1/2氨基酸序列的變化很大，為可變區;其它部分相對恒定為恒定區。可變區中的抗原結合部位決定著抗體的特異性，負責識別抗原。
生物學功能：IgV區的功能主要是識別和特異性結合抗原。
IgC區的主要功能包括：①激活補體;②結合Fc段受體，發揮調理作用、ADCC作用和介導I型超敏反應;③穿過胎盤和粘膜。
免疫球蛋白，俗稱抗體。生物體內的免疫活性物質，其作用是與侵入生物體的抗原特異性結合，消滅抗原，達到保護生物體免受外界病毒侵擾的目的，維持生物體的穩態。
免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)
Ig是體液免疫應答中發揮免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能區的特點所決定的。
（一）特異性結合抗原
Ig最顯著的生物學特點是能夠特異性地與相應的抗原結合，如細菌、病毒、寄生蟲、某些藥物或侵入機體的其他異物。Ig的這種特異性結合抗原特性是由其V區（尤其是V區中的高變區）的空間構成所決定的。Ig的抗原結合點由L鏈和H鏈超變區組成，與相應抗原上的表位互補，借助靜電力、氫鍵以及范德華力等次級鍵相結合，這種結合是可逆的，并受到pH、溫度和電解濃度的影響。在某些情況下，由于不同抗原分子上有相同的抗原決定簇，或有相似的抗原決定簇，一種抗體可與兩種以上的抗原發生反應，此稱為交叉反應（cross reaction）。
抗體分子可有單體、雙體和五聚體，因此結合抗原決定簇的數目（結合價）也不相同。Fab段為單價，不能產生凝集反應和沉淀反應。F（ab'）2和單體Ig（如IgG、IgD、IgE）為雙價。雙體分泌型IgA有4價。五聚體IgM理論上應為10價，但實際上由于立體構型的空間位阻，一般只有5個結合點可結合抗原。B細胞表面Ig(SmIg)是特異性識別抗原的受體，成熟B細胞主要表達SmIgM和SmIgD，同一B細胞克隆表達不同類SmIg其識別抗原的特異性是相同的。
免疫球蛋白（immunoglobulin）指具有抗體活性的動物蛋白。主要存在于血漿中，也見于其他體液、組織和一些分泌液中。人血漿內的免疫球蛋白大多數存在于丙種球蛋白（γ-球蛋白）中。免疫球蛋白可以分為IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五類。
免疫球蛋白（Ig）是體液免疫應答中發揮免疫功能最主要的免疫分子,免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能區的特點所決定的.
（一）特異性結合抗原
Ig最顯著的生物學特點是能夠特異性地與相應的抗原結合,如細菌、病毒、寄生蟲、某些藥物或侵入機體的其他異物.Ig的這種特異性結合抗原特性是由其V區（尤其是V區中的高變區）的空間構成所決定的.Ig的抗原結合點由L鏈和H鏈超變區組成,與相應抗原上的表位互補,借助靜電力、氫鍵以及范德華力等次級鍵相結合,這種結合是可逆的,并受到pH、溫度和電解濃度的影響.在某些情況下,由于不同抗原分子上有相同的抗原決定簇,或有相似的抗原決定簇,一種抗體可與兩種以上的抗原發生反應,此稱為交叉反應（cross reaction）.
抗體分子可有單體、雙體和五聚體,因此結合抗原決定簇的數目（結合價）也不相同.Fab段為單價,不能產生凝集反應和沉淀反應.F（ab'）2和單體Ig（如IgG、IgD、IgE）為雙價.雙體分泌型IgA有4價.五聚體IgM理論上應為10價,但實際上由于立體構型的空間位阻,一般只有5個結合點可結合抗原.B細胞表面Ig(SmIg)是特異性識別抗原的受體,成熟B細胞主要表達SmIgM和SmIgD,同一B細胞克隆表達不同類SmIg其識別抗原的特異性是相同的.
（二）活化補體
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通過經典途徑活化補體.當抗體與相應抗原結合后,IgG的CH2和IgM的CH3暴露出結合C lq的補體結合點,開始活化補體.由于Clq6個亞單位中一般需要2個C端的球與補體結合點結合后才能依次活化Clr和Cls,因此IgG活化補體需要一定的濃度,以保證兩個相鄰的IgG單體同時與1個Clq分子的兩個亞單位結合.當Clq一個C端球部結合IgG時親和力則很低,Kd為10-4M,當Clq兩個或兩個以上球部結合兩個或多個IgG分時,親合力增高Kd為10-8M.IgG與Clq結合點位于CH2功能區中最后一個β折疊股318～322位氨基酸殘基（Glu-x-Lys-x-Lys）.IgM倍以上.人類天然的抗A和抗B血型抗體為IgM,血型不符合引韋的輸血反應發生快而且嚴重.
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通過替代途徑活化補體.
（三）結合Fc受體
不同細胞表面具有不同Ig的Fc受體,分別用FcγR、FcεR、FcαR等來表示.當Ig與相應抗原結合后,由于構型的改變,其Fc段可與具有相應受體的細胞結合.IgE抗體由于其Fc段結構特點,可在游離情況下與有相應受體的細胞（如嗜堿性粒細胞、肥大細胞）結合,稱為親細胞抗體（cytophilic antibody）.抗體與Fc受體結合可發揮不同的生物學作用.1．介導I型變態反應變應原刺激機體產生的IgE可與嗜堿性粒細胞、肥大細胞表面IgE高親力受體細胞脫顆粒,釋放組胺,合成由細胞FcεRI結合.當相同的變應原再次進入機體時,可與已固定在細胞膜上的IgE結合,刺激細胞脫顆粒,釋放組受,合成由細胞脂質來源的介質如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等,引起Ⅰ型變態反應.
2．調理吞噬作用 調理作用（opsonization）是指抗體、補體C3b、C4b等調理素(opsonin)促進吞噬細菌等顆粒性抗原.由于補體對熱不穩定,因此又稱為熱不穩定調理素（heat-labile opsonin）.抗體又稱熱穩定調理素（heat-stable opsonin）.補體與抗體同時發揮調理吞噬作用,稱為聯合調理作用.中性粒細胞、單核細胞和巨噬細胞具有高親和力或低親和力的FcγRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32）,IgG尤其是人IgG1和IgG3亞類對于調理吞噬起主要作用.嗜酸性粒細胞具有親和力FcγRⅡ,IgE與相應抗原結合后可促進嗜酸性粒細胞的吞噬作用.抗體的調理機制一般認為是：①抗體在抗原顆粒和吞噬細胞之間“搭橋”,從而加強了吞噬細胞的吞噬作用；②抗體與相應顆粒性抗原結合后,改變抗原表面電荷,降低吞噬細胞與抗原之間的靜電斥力；③抗體可中和某些細菌表面的抗吞噬物質如肺炎雙球菌的莢膜,使吞噬細胞易于吞噬；④吞噬細胞FcR結合抗原抗體復合物,吞噬細胞可被活化.
3．發揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用 當IgG抗體與帶有相應抗原的靶細胞結合后,可與有FcγR的中性粒細胞、單核細胞、巨噬細胞、NK細胞等效應細胞結合,發揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用（antibodydependent cell-mediated cytotoxicity,ADCC）.目前已知.NK細胞發揮ADCC效應主要是通過其膜表面低親和力FcγRⅢ（CD16）所介導的,IgG不僅起到連接靶細胞和效應細胞的作用,同時還刺激NK細胞合成和分泌腫瘤壞死因子和γ干擾素等細胞因子,并釋放顆粒,溶解靶細胞.嗜酸性粒細胞發揮ADCC作用是通過其FcεRⅡ和FcαR介導的,嗜酸性粒細胞可脫顆粒釋放堿性蛋白等,在殺傷寄生蟲如蠕蟲中發揮重要作用.
抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用（ADCC）
此外,人IgGFc段能非特異地與葡萄菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)結合,應用SPA可純化IgG等抗體,或代替第二抗體用于標記技術.
（四）通過胎盤
在人類,IgG是唯一可通過胎盤從母體轉移給胎兒的Ig.IgG能選擇性地與胎盤母體一側的滋養層細胞結合,轉移到滋養層細胞的吞飲泡內,并主動外排到胎兒血循環中.IgG的這種功能與IgGFc片段結構有關,如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通過胎盤.IgG通過胎盤的作用是一種重要的自然被動免疫,對于新生兒抗感染有重要作用.
以上就是免疫球蛋白的主要生物學功能的全部內容，生物學功能：IgV區的功能主要是識別和特異性結合抗原。IgC區的主要功能包括：①激活補體;②結合Fc段受體，發揮調理作用、ADCC作用和介導I型超敏反應;③穿過胎盤和粘膜。
